α-螺旋简介

2英文参考α螺旋

注α螺旋是存在于各种天然蛋白质中的特定螺旋肽链三维结构(见图)。由于羊毛和皮革工业的需要，英美科学家从20世纪30年代开始利用X射线衍射技术研究羊毛、毛发、蹄和皮革的不溶性蛋白质，发现它们都具有规则的三维结构。在20世纪50年代初，L.C. Pauline首先提出了一个被称为α螺旋的结构模型，它很好地解释了头发等的X射线衍射图样。此后，α螺旋被普遍认为是蛋白质分子的基本结构。

α螺旋结构的主要特征是:①肽链以螺旋线圈的形式前进，每条螺旋由3.6个氨基酸组成，线圈的节距为5.44埃；②螺旋结构由规则排列的氢键稳定，氢键的排列方式是每个氨基酸残基的N-H与氨基侧三个氨基酸残基的C = O形成氢键。这样形成的由氢键封闭的环含有13个原子。因此，α螺旋往往准确地表示为3.613螺旋。螺旋一般有右旋和左旋，蛋白质分子中实际存在的是右旋螺旋。

20世纪50年代末60年代初，J.C. Chendru和M.F. Peroots先后用X射线衍射解析了结晶肌红蛋白和血红蛋白的三维结构，随后又陆续解析了大量蛋白质的三维结构。这些结果证明α螺旋确实广泛存在于各种蛋白质分子中，但有时会偏离L.C. Pauling确定的某些参数。